毕业论文课题相关文献综述

文 献 综 述 1. 蛋白酶研究概况按照国际酶学委员会（IEC）的命名规则，蛋白酶属于第三大类水解酶类的第四亚类肽水解酶或肽酶（EC3.4），与淀粉酶、脂肪酶、磷酸酶等同属于一大类家族。

按照不同的分类标准，可以将数量众多的蛋白酶分为不同的类别。

蛋白酶按照其水解催化底物的位点，可以总体分为外切酶和内切酶，其中前者是从肽链的氨基端或羧基端开始水解切割肽键，而后者则从肽链中间特殊的肽链位点将底物裂解成小片段；依据蛋白酶的来源不同，可以将其分为动物、植物和微生物蛋白酶；高温蛋白酶的概念则是根据酶的最适催化温度来进行分类的，通常可以分为低温蛋白酶(-2℃~20℃)、中温蛋白酶(20℃~55℃)、高温蛋白酶或者称嗜热酶（55℃~80℃）以及超级嗜热蛋白酶（80℃~113℃）[1]；根据蛋白酶的pH作用范围，研究人员又将蛋白酶划分为碱性蛋白酶、中性蛋白酶和酸性蛋白酶；基于蛋白酶的活性中心和必须基团的特点，它们大部分可以被划分为四类，分别是丝氨酸蛋白酶（S），图1-1为丝氨酸蛋白酶作用机理，在丝氨酸蛋白酶催化过程中丝氨酸上的羟基与底物结合，形成中间过渡态，丝氨酸蛋白酶主要有枯草杆菌蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶，天冬氨酸蛋白酶（A）。

天冬氨酸蛋白酶的催化残基为天冬氨酸，作用范围在酸性pH条件下，并且属于肽链内切酶，所以在干酪工业中被大量应用。

半胱氨酸蛋白酶（C），图1-2为半胱氨酸蛋白酶可能水解机制，包括组织蛋白酶B、H、L等，一般存在于溶酶体中，能够导致恶性肿瘤的代谢紊乱。

金属蛋白酶（M），含Zn2 的羧肽酶催化机制见图1-3，金属蛋白酶活性中心一般含有钴、铜、镁、锰和锌离子，但多数金属蛋白酶的活性中心为锌离子。

还有少部分蛋白酶无法归于前面任何一类（U），如依赖于ATP才有活性的蛋白酶[2]。

此外还有依据进化关系的不同等其他分类方法[3]。

图1-1 丝氨酸蛋白酶催化肽键水解的机制 Fig 1-1 Hydrolytic mechanism of peptide bond catalyzed by α-chymotrypsin 图1-2 半胱氨酸蛋白酶催化肽键水解的可能机制 Fig 1-2 Hydrolytic mechanism of peptide bond catalyzed by cysteine proteinase 图1-3 金属蛋白酶催化肽键水解机制 Fig 1-3 Hydrolytic mechanism of peptide bond catalyzed by metalloprotease 2. 阿斯巴甜研究现状 2.1阿斯巴甜的理化性质[4] 作为一种人工甜味剂，阿斯巴甜由L-Asp和PheOMe缩合而成。

化学结构如图1-1。