开题报告
- 课题名称
TRAF6蛋白的纯化及其分析
- 课题背景
肿瘤坏死因子受体相关因子 （tumor necrosis factor receptor associated factors，TRAF） 家
族是一类在哺乳动物中发现的进化上高度保守的细胞质内多功能信号接头蛋白。迄今,已发现 7种TRAF 家族蛋白（TRAF1～TRAF7）。TRAF6 最初是作为 IL－1信号转导蛋白被发现的，在体内广泛分布。
TRAF6的 N端含有一个 RING 指模序，TRAF6 发挥 E3 泛素连接酶的作用及激NF－B信号通路等功能都与该模序直接相关。 此外，TRAF6 含有一个非常保守的卷曲螺旋 C端结构域（TRAF 结构域），该结构域大约包含 200 个氨基酸残基，并被划分为 TRAF－N 和T
RAF－C 两部分。TRAF－N 结构域含有周期排列的疏水性氨基酸残基， 可形成环－环－alpha;－螺旋结构；TRAF－C 为高度保守的氨基酸同源结构域，其功能是介导 TRAF 分子形成同源或异源二聚体，并分别与不同受体蛋白胞内段的 TRAF 结构域或胞浆中其他含有 TRAF 结构域的蛋白结合. TRAF6 的三聚作用需要完整的 TRAF 结构域 （TRAF－N 加TRAF－C）。 研究表明，TRAF 结构域与 TNFalpha;、IL－1 ／ TOLL 样受体（TLR）相关联，可以介导 TRAF6 与一些胞内蛋白、 信号分子、抗凋亡分子 （如 TRAF6 结合蛋白、TANK、c－IAPI 等）的相互作用 ，可以调节家族成员间的自联作用。TRAF6 有很多重要的生物学功能 ：①在食道癌细胞内过表达，是激活 NF－kappa;B 所必需的，能够抑制食道癌细胞的生存和增殖；②在
脂多糖（LPS）的刺激下瞬间升高，提示 TRAF6 可能是另一条调控 TLR介导的细胞反应的途径，延长了炎症反应时间；③可 以 使 用 不 同 的 作 用 位 点 与 CD40 相 互 作 用 ，TRAF6 定位在细胞膜近侧区； 不能与 CD40 结合的TRAF6 突变体能够恢复 TRAF6 缺
陷细胞的 CD40依赖的 NK 活化和 CD80 的上调。 另外，TRAF6在调节固有免疫和适应性免疫、细胞凋亡、应激反应、炎症和骨代谢方面，发挥重要作用。但是，基于其特殊结构，TRAF6 也许还有很多的未知功能值得研究者继续探索。
- 课题目的
构建一种优化的TRAF6蛋白的纯化方法，提取出较为纯净的TRAF6蛋白
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